A origem do mecanismo de reparo do DNA: acaso, necessidade, acidente congelado da natureza ou design inteligente?

Para pensar cum granum salis se o mecanismo de reparo do DNA se corrigir surgiu por acaso, necessidade, mutações aleatórias filtradas pela seleção natural (X, Y, Z, ou todo ABC de mecanismos evolutivos) gradualmente ao longo do tempo, ou se foi por design inteligente.

As etapas deste processo são identificadas abaixo:

1) Detectar o dano no DNA.

2) Chamar o mecanismo de reparo.

3) Montar a proteína em um longo filamento.

4) Localizá-la ao longo do segmento danificado/quebrado do DNA.

5) Esticar os filamentos espiralados.

6) Alinhar os filamentos correspondentes com a segunda cópia do cromossomo da célula.

7) Reconstruir usando o segundo cromossomo como cópia.

8) Proteína regulada por um gene.

9) Mecanismo não descoberto que regula o crescimento da proteína.

10) Motores de proteínas necessários para desalojar o Rad51 do DNA.

Cada uma dessas etapas exige configurações altamente seletivas de emparelhamento. Provavelmente existem mais etapas e regulamentações envolvidas. Esta série longa de etapas sugere mais um sistema de complexidade irredutível. E nós devemos aceitar que tudo isso ocorreu pelo processo neodarwiniano de mutações aleatórias não-guiadas filtradas pela seleção natural?

Como que o organismo sobrevive enquanto cria aleatoriamente este mecanismo? Se não existisse o mecanismo de reparo do DNA isso resultaria em morte. Vide SANFORD, J. C. 2006. Genetic Entropy and the Mystery of the Genome. Elim Publications. Elim, NY.

Foi por evidências assim como esta que em1998 eu dei adeus a Darwin como explicação da origem e evolução da complexidade e diversidade das coisas bióticas.

Darwin morreu, viva Darwin!!! Que venha logo a nova Síntese Evolutiva Ampliada.

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Direct imaging of human Rad51 nucleoprotein dynamics on individual DNA molecules

Jovencio Hilario ab, Ichiro Amitani ab, Ronald J. Baskin b and Stephen C. Kowalczykowski ab 1

Author Affiliations

Contributed by Stephen C. Kowalczykowski, November 24, 2008 (received for review November 8, 2008)

Abstract

Rad51 protein (Rad51) is central to recombinational repair of double-strand DNA breaks. It polymerizes onto DNA and promotes strand exchange between homologous chromosomes. We visualized the real-time assembly and disassembly of human Rad51 nucleoprotein filaments on double-stranded DNA by single-molecule fluorescence microscopy. Rad51 assembly extends the DNA by ≈65%. Nucleoprotein filament formation occurs via rapid nucleation followed by growth from these nuclei. Growth does not continue indefinitely, however, and nucleoprotein filaments terminate when ≈2 μm in length. The dependence of nascent filament formation on Rad51 concentration suggests that 2–3 Rad51 monomers are involved in nucleation. Rad51 nucleoprotein filaments are stable and remain extended when ATP hydrolysis is prevented; however, when permitted, filaments decrease in length as a result of conversion to ADP-bound nucleoprotein complexes and partial protein dissociation. Dissociation of Rad51 from dsDNA is slow and incomplete, thereby rationalizing the need for other proteins that facilitate disassembly.

Keywords:

Nucleation RecA protein recombination self-assembly single-molecule

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PDF gratuito [Open Access] aqui.

Vídeo do reparo do DNA.

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Tirando o chapéu para DLH.